Les dérivées de l'hémoglobineL`oxyhémoglobine HbO2.L'oxygène moléculaire se joint à chacun hème Hb à l'aide de la coordinence du fer. L'addition de chaque molécule de l'oxygène facilite l'addition de l'ultérieure. Cette dépendance allostériquea reçu le nom de l'effet de Bohr.L`oxyhémoglobine, en se trouvant dans les tissus, perd l'oxygène, et deviantla désoxyhémoglobine (l`hémoglobine réduite). La carbhémoglobine HbCO2 la liaison de l'hémoglobine avec le gaz carbonique. Il est instable et dissocie vite dans les capillaires pulmonaires avec l`elimination de СО2.La carboxyhémoglobine HbCO - le produit de l'addition de l`oxyde du carbone CO (l`oxyde de carbone) à l'hémoglobine. L'hémoglobine a une haute affinité à CO et se lie avec lui solidement. L'hémoglobine perd la capacité à lier l'oxygène, et la mort de l'étouffement peut arriver. La méthémoglobine MtHb - la forme de l'hémoglobine, où le fer de l`hème se trouve dans l'état trivalent. Ellen'est pas capable de transférer l'oxygène. Elle se forme de l'hémoglobine libre sous l'effet de divers oxydants, et dans l'organisme - à certains empoisonnements, intoxications. La carbohémie, la méthémoglobinémie - l'apparition dans le sang de la méthémoglobine. On distingue les méthémoglobinémies héréditaires et acquises. Les méthémoglobinémies héréditaires se développent à la suite de la présence des hémoglobines instables ou anormales. Parmi les méthémoglobinémies acquises peuvent être les méthémoglobinémies toxiques de l'origine exogène, apparaissantes sous l'influence de la série des substances chimiques (les nitrates, les nitrites, l'aniline, certaines préparations médicinales), et de l'origine endogène, qui se développent en conséquence des troubles de la production et de l'absorption des nitrates aux entérocolites. À la méthémoglobinémie considérable il y a une anoxémie (l`hypoxie ).La méthode de la définition qualitative des diverses dérivées de l'hémoglobine c`est l'étude de leurs spectres de l'absorption. La myoglobine – la protéine globulaire qui réalise dans les muscles le stock de l'oxygène moléculaire et son transmission aux systèmes d`oxydation des cellules. Elle contient une chaîne polypeptidique. Comme dans l'hémoglobine, le centre actif de la molécule, liant O2, c`est l`hème. La myoglobine définit la couleur des muscles. Aux chromoprotéines se rapportent aussi les enzymes la catalase, la peroxydase, les cytochromes. Les flavoprotéines – les chromoprotéines, dont les groupes prostétiques sont présentés par les dérivées de l`isoalloxazine – flavine-mononucléotide (FMN) et flavine-adénine-dinucléotide (FAD). Les flavoprotéines font partie des oxydoréductases - des enzymes, qui catalisent les réactions d'oxydoréduction dans la cellule. Les lipoprotéines se composent de la protéine du groupe prostétique présenté par un certain lipide (les graisses neutres, les acides libres gras, les phospholipides, les cholestérydes). Les lipoprotéines sont largement répandues et exercent de diverses fonctions biologiques. Les représentants des lipoprotéines – la protéine du tissu des poumons, la lipovitelline du jaune de l'oeuf de poule etc. Les lipoprotéines se trouvent en l'état libre (particulièrement dans le plasma du sang). Les lipoprotéines du sérum du sang contiennent le noyau hydrophobe lipidique entouré des lipides polaires et l'enveloppe des protéines, qui ont reçu le nom des apoprotéines. Ils assurent le transport des lipides hydrofuges. Les lipides, liés par des liaisons covalentes à la protéine, servent de l'ancre, à l'aide de laquelle les protéines se fixent à la membrane. Ce sont les lipoprotéines soi - disantes structurées (les lipides des membranes de la cellule, de la gaine de myéline des fibres nerveuses). Les phosphoprotéines – les protéines complexes, qui sont formées de l'acide phosphorique à titre du composant non protéique, adjoint à la chaîne polypeptidique par la liaison d`ester par les restes de la sérine ou de la thréonine. Le type ionique de la liaison est aussi possible. Aux phosphoprotéinesse rapportent le caséinogène du lait, l`ovalbumine de la protéine de l'oeuf de poule, une série des enzymes, par exemple, les ARN-polymèrases. Un grand nombre des phosphoprotéines se trouve dans les cellules du SNC. Les phosphoprotéinessont la source précieuse de la matière énergétique et plastique en train de l'embryogénie et de la croissance postnatale et du développement de l'organisme, participent à la régulation de l'activité nucléaire de la cellule, le transport des ions et les processus d`oxydation aux mitochondries. Les glycoprotéines - les protéines complexes qui contiennent, en outre la protéine simple ou le peptide, les chaînes linéaires ou ramifiées hétérooligosaccharidées (qui contiennent de 2 à 15 restes des hexoses, pentoses et l'hydrate de carbone terminal (N- acétylgalactoseamine ou d`autres). Le composant glucidique se lie à la protéine par les liaisons covalentes. Les glycoprotéines - les protéines du plasma du sang (excepté les albumines), certains enzymes, la mucine de la salive, les protéines des tissus cartilagineux et osseux. Les glycoprotéines sont un important composant structural des membranes cellulaires. Ils assurent l'adhésion cellulaire, la reconnaissance moléculaire et cellulaire. Les composants glucidiques, au surplus de la fonction informative, augmentent la stabilité des molécules, dont elles font partie, aux différents types des influences chimiques, physiques et les protègent contre l'action des protéinases. Les glycoprotéines des membranes des erythrocytes prédéterminent le groupe sanguin de l`homme. Aux glycoprotéines typiques se rapportent les interférons, les immunoglobulines. Les interférons – les ingibiteurs de la multiplication de plusieurs types des virus. Ils se forment dans la cellule en réponse à l'introduction de l'acide nucléique virulent. Les interférons sont considérés comme les proteins principales protectrices non seulement contre l'infection virulente, mais aussi aux lésions tumorales. Les immunoglobulines, ou les anticorps, accomplissent la fonction protectrice, en neutralisant les substances xénogéniques entrant à l'organisme - les antigènes de n'importe quelle nature chimique. On distingue les trois classes principales des immunoglobulines: IgG, IgA, IgM; les classes mineures des immunoglobulines du plasma de l`homme sont désignées comme IgD et IgE. Les immunoglobulines de différentes classes se distinguent par la masse moléculaire, la concentration dans le sang, les propriétés biologiques. Aux arthrites rhumatoïdes on synthétise souvent les anticorps anormaux avec les chaînes sacchariques extraordinairement courtes ce qui provoque la stimulation du système réfractaire contre l'organisme lui-même. Les protéoglycanes - les complexes de la protéine et des glycoseaminoglycanes. L'hydrate de carbone dans ces liaisons fait la partie principale de la molécule (jusqu'à 95 %). Les glycoseaminoglycanes typiques sont l'acide hyaluronique (sa fonction principale - dans le tissu conjonctif - le couplage de l'eau) et l'héparine participant à la régulation de la coagulation du sang.
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