Гем - специфический лиганд апомиоглобина, присоединяющийся к белковой части в углублениимежду двумя?-спиралями F и Е. Центр связывания с гемом образован преимущественно гидрофобными остатками аминокислот, окружающими гидрофобные пиррольные кольца тема. Две боковые группы пропионовых кислот, ионизированные при физиологических значениях рН, выступают на поверхности молекулы. В активный центр апомиоглобина кроме гидрофобных аминокислот входят также 2 остатка Гис (Гис64 и Гис93 или Гис Е7 и Гис F8), играющие важную роль в функционировании белка. Они расположены по разные стороны от плоскости тема и входят в состав спиралей F и Е, между которыми располагается гем. Атом железа в теме может образовывать 6 координационных связей, 4 из которых удерживают Fe2+ в центре протопорфирина IX (соединяя его с атомами азота пиррольных колец), а 5-я связь возникает между Fe2+ и атомом азота имидазольного кольца Гис F8 (рис. 1-30). Гис Е7 хотя и не связан с гемом, но необходим для правильной ориентации и присоединения другого лиганда - О2 к миоглобину. Аминокислотное окружение тема создаёт условия для довольно прочного, но обратимого связывания О2 с Fe2+ миоглобина. Гидрофобные остатки аминокислот, окружающие гем, препятствуют проникновению в центр связывания миоглобина воды и окислению Fe2+ в Fe3+. Трёхвалентное железо в составе тема не способно присоединять О2.
Рис. 1-29. Строение тема, входящего в состав миоглобина и гемоглобина.
|
