Классификация по типу строения

Классификация по типу строения

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.

2. Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.

3. Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Пептиды по сравнению с белками являются более удобными объектами для физико-химического исследования, и поэтому для многих из них установлена структура и разработаны методы синтеза. Названия пептидов строятся путем последовательного перечисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца, с добавлением суффикса —ил, кроме последней концевой аминокислоты, для которой сохраняется ее полное название.

Строение пептидной группы. В пептидной (амидной) группе атом углерода находится в состоянии sр2-гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота вступает в сопряжение с пи-электронами двойной связи С=О. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трехцентровую р,пи-сопряженную систему, электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. Атомы C, O, N образующие сопряженную систему лежат в одной плоскости. В результате сопряжения происходит некоторое выравнивание длин связей. Двойная связь С=О удлиняется до 0,124 нм против обычной длины 0,121 нм, а связь С—N становится короче — 0,132 нм по сравнению с 0,147 нм в обычном случае. Наличие плоской сопряженной системы в пептидной группе является причиной затруднения вращения вокруг связи С—N (барьер вращения составляет 63—84 кДж/моль). Таким образом, электронное строение предопределяет достаточно жесткую плоскую структуру пептидной группы.

Пептиды и белки гидролизуются с образованием либо более коротких целей — это так называемый частичный гидролиз, либо смеси аминокислот при полном гидролизе. Щелочной гидролиз практически не используется из-за неустойчивости многих аминокислот в этих условиях. Обычно гидролиз осуществляют в кислой среде.

из пособия «Современна биохимия в схемах»

 

Ферменты, или энзимы — обычно белковые молекулы или молекулы РНК(рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).

Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают).

Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

 

из пособия «Современна биохимия в схемах»

 

 

 

Простетическая группа — небелковый (и не производный от аминокислот) компонент, связанный с белком, который выполняет важную роль в биологической активности соответствующего белка. Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов).

Простетические группы прочно связаны с белками и даже могут быть присоединены ковалентными связями. Часто играют важную роль в функционировании ферментов. Белок без простетической группы называется «апобелок», а белок с присоединенной группой — «холобелок» (или, соответственно, в случае ферментов — апофермент и холофермент).

Примером может являться ген, который является простетической группой в молекуле гемоглобина.

Простетические группы — это подкласс кофакторов. Они отличаются от коферментов тем, что простетические группы постоянно связаны с ферментами, в то время как коферменты связаны с ферментами непостоянно.

 

Витамины - группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы. Это сборная по химической природе группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи. Автотрофные организмы также нуждаются в витаминах, получая их либо путем синтеза, либо из окружающей среды. Так, витамины входят в состав питательных сред для выращивания организмов фитопланктона. Витамины содержатся в пище (или в окружающей среде) в очень малых количествах, и поэтому относятся к микронутриентам.

Классификация витаминов:

Витамины, растворимые в воде

В1 (тиамин)

B2 (рибофлавин)

B3 (ниацин, никотиновая кислота)

B5 (пантотеновая кислота)

В6 (пиридоксин)

В12 (цианокобаламин)

Биотин

Фолиевая кислота

Витамин С (аскорбиновая кислота)

Витамин А (ретинол)

Витамины, растворимые в жирах

Витамин А

Витамин D

Витамин Е

Витамин К