Занятие № 15

АМИНОКИСЛОТЫ. ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ

Мотивация цели. Аминокислоты играют важную роль в живом организме как мономеры для построения молекул пептидов и белков. Кроме того, они являются материалом для биосинтеза многих ферментов, гормонов, витаминов, антибиотиков, медиаторов. Отдельные аминокислоты используются как лекарственные препараты (цистеин, метионин, глутаминовая кислота). Пептиды выполняют в организме регуляторную функцию (гормоны, антибиотики). Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки (ферменты, гормоны, структурные, транспортные защитные белки).

Цель самоподготовки. Необходимо усвоить классификацию и строение наиболее часто встречающихся α -аминокислот, химические превращения α -аминокислот in vitro и in vivo, принципы строения пептидов, пространственную организацию молекул белка.

План изучения материала

1. Строение, классификация и стереоизомерия α -аминокислот.

1.1. Классификация природных α -аминокислот по характеру радикала и по числу карбоксильных и аминогрупп. Строение и номенклатура 20 важнейших α -аминокислот.

1.2. Пространственная изомерия α -аминокислот (оптическая изомерия), её причины. Отнесение стереоизомеров к D- и L-стереохимическим рядам.

1.3. Незаменимые аминокислоты.

2. Химические свойства аминокислот in vitro.

2.1. Кислотно-основные свойства аминокислот. Биполярная структура. Строение в кислой и щелочной среде. Изоэлектрическая точка.

2.2. Реакции по карбоксильной группе – образование солей, сложных эфиров, галогенангидридов.

2.3. Реакции по аминогруппе – образование солей, ацилирование, взаимодействие с альдегидами (как основа пиридоксалевого катализа), дезаминирование (под действием азотистой кислоты).

2.4. Специфические реакции α -аминокислот – декарбоксилирование, образование внутрикомплексных солей, реакция с нингидрином.

2.5. Реакции отдельных групп α -аминокислот:

- реакция на ароматические аминокислоты (ксантопротеиновая);

- реакция на серусодержащие аминокислоты.

3. Реакции α -аминокислот in vivo: декарбоксилирование, дезаминирование (окислительное и неокислительное), переаминирование, образование пептидов.

4. Первичная структура пептидов и белков.

4.1. Электронное и пространственное строение пептидной связи.

4.2. Состав и аминокислотная последовательность пептидов. Их кислотно-основные свойства, изоэлектрическая точка.

4.3. Установление состава пептидов. Гидролиз пептидов, условия.

4.4. Установление аминокислотной последовательности (Самостоятельная работа № 9).

4.5. Качественные реакции на белки (биуретовая, ксантопротеиновая, с нингидрином, с ацетатом свинца).

5. Пространственное строение молекул белков.

5.1. Вторичная структура белков (α -спираль, β -складчатая структура). Связи, фиксирующие вторичную структуру.

5.2. Третичная структура белков. Связи, фиксирующие её (дисульфидные и ионные).

Рекомендуемая литература

А - с. 314-346, 349-360, 363-367.

А* - с. 313-321, 322-324, 326-331, 333-340, 343-345, 351, 361-366,
369-370, 371-372.

А** - с. 296-305, 307-309, 312-314. 316-317, 318-320, 325, 332-338, 341-343, 347-348.

Б – тема 3.1, обучающие задачи 2, 3, 5 (с. 182-186, 189-190).

Вопросы для самоконтроля (вопросы, обозначенные*, обязательны для выполнения в письменном виде)

1. Напишите проекционные формулы энантиомеров серина, валина, глутаминовой кислоты, гистидина. Какие из этих аминокислот являются незаменимыми?

2*. Приведите формулы биполярных ионов Ала, Сер, Гли, Лиз, Асп. В какой области значений pH находятся их ИЭТ?

3. Приведите строение Ала в сильнокислой среде, Гли - в сильнощелочной среде.

4. Запишите схемы реакций декарбоксилирования аминокислот Гис, Сер, Три. Укажите условия протекания реакций in vivo и in vitro.

5. Приведите схемы реакций дезаминирования in vitro и in vivo (окислительное) аминокислот Ала, Иле, Тир.

6*. Приведите схемы реакций взаимодействия Ала со следующими реагентами: NaOH, HCl, SOCl₂, (CH₃CO)₂O, C₂H₅OH, формальдегидом. Назовите продукты реакций.

7*. Приведите схемы реакций переаминирования аланина щавелевоуксусной кислотой; глутаминовой кислоты пировиноградной кислотой. Назовите полученные аминокислоты.

8. Запишите структурные формулы трипептидов: Гли-Вал-Иле, Ала-Вал-Фен, Гис-Лиз-Три. В какой области значений pH находятся ИЭТ этих трипептидов?

9. Приведите схемы кислотного и щелочного гидролиза дипептидов Сер-Вал, Ала-Фен, Иле-Цис, Сер-Лиз, Гли-Ала, Вал-Тре, Мет-Гис.

10. Покажите взаимодействие между пространственно сближенными участками белковой молекулы, содержащими остатки лизина и аспараниновой кислоты; два остатка цистеина.

План работы на предстоящем занятии

1. Определение исходного уровня знаний (тестовый контроль).

2. Разбор основных вопросов темы.

3. Выполнение лабораторной работы:

- Реакция глицина с нингидрином;

- Реакция глицина с азотистой кислотой;

- Образование комплексной медной соли глицина;

- Биуретовая реакция на пептидную связь;

- Ксантопротеиновая реакция белков;

- Реакция на присутствие серусодержащих α -аминокислот.

4. Оформление лабораторного журнала, контроль выполнения лабораторной работы.