ЗАНЯТИЕ № 7Итоговое занятие: Структура и свойства биомакромолекул Контрольные вопросы: 1. Биофизика как наука. Разделы биофизики. 2. Моделирование как один из основных методов биофизики. 3. Основные этапы моделирования. 4. Принципы методов определения молекулярной массы. 5. Понятие о физических методах, которые используются для определения размера и формы частиц. 6. Какие факторы определяют скорость движения молекулы при ультрацентрифугировании. Характер зависимости. 7. Какие факторы определяют скорость движения молекулы при электрофорезе. Характер зависимости. 8. Теоретические основы гель-хроматографии. Выбор адекватного носителя для определения молекулярной массы. 9. Методика определения молекулярной массы с помощью гель-хроматографии. 10. Основные понятия биоэнергетики: системы и объекты, сила, работа, энергия. 11. Осмотическое давление и осмотическая работа. 12. Электрическая энергия иона в растворе. Электрическая работа при переносе ионов через мембрану. 13. Электрохимический потенциал ионов. 14. Термодинамическая вероятность и энтропия. 15. Внутренняя энергия и теплосодержание. 16. Обобщенное уравнение первого и второго закона. 17. Электрохимический потенциал ионов. 18. Связь константы равновесия с изменением свободной энергии. 19. При каких условиях полимерные цепи существуют в виде клубка? 20. Размер клубка. 21. Упругие свойства клубка. 22. Условия образования глобулы. 23. Размер глобулы. 24. Зависимость энергии клубка и глобулы от плотности звеньев. 25. Фазовые переходы глобула клубок. 26. Вокруг каких связей в полипептидной цепи происходит вращение? 27. Что такое торсионные углы в пептидном звене. Как они обозначаются? 28. Расскажите о стерических контурных диаграммах Рамачандрана. 29. Нековалентные взаимодействия между атомами. Их природа и сила. 30. Дипольные взаимодействия. Что это такое и как их можно рассчитать? 31. Что такое собственный торсионный потенциал? Конформационная энергия пептидного остатка. 32. Энергетические контурные диаграммы. Сравнение контурных диаграмм с данными рентгеноструктурного анализа. 33. Перечислите основные виды взаимодействий (1) между соседними атомами в полипептидной цепи и (2) между группами, принадлежащим разным аминокислотным остаткам в полипептидной цепи. 34. Водородная связь. Ее роль в формировании структуры белка. 35. Особенности структуры воды и ее свойства. 36. Что происходит при растворении в воде неполярных молекул? 37. Энергия перехода неполярных молекул из гидрофобной в водную фазу.
ЗАНЯТИЕ № 8 ТЕМА: Спектральные методы исследования макромолекул. Абсорбционная спектрофотометрия Цель: Изучить наиболее общие закономерности взаимодействия электромагнитного излучения и вещества.
Вопросы для рассмотрения на занятии: 1. Общие закономерности взаимодействия электромагнитного излучения и вещества. Рассеяние и поглощение энергии. Диапазоны спектра, которые используются для изучения свойств биомакромолекул. Естественная ширина линии. 2. Взаимодействие УФ-излучения и видимого света с веществом. Особенности молекулярных спектров. Закон Бугера-Ламберта-Бера. Молярный коэффициент поглощения. Аддитивность оптической плотности. 3. Спектры поглощения аминокислот, пептидов и нуклеиновых кислот. Переходы сигма-сигма, пи-пи, эн-пи. Гипохромный и гиперхромный эффекты в спектрах поглощения белков и нуклеиновых кислот. 4. Отклонения от закона Бугера-Ламберта-Бера. Влияние мутности раствора. 5. Спектры поглощения биологически важных молекул (НАД, НАДФ, рибофлавин, гемоглобин и цитохромы). 6. Способы регистрации молекулярных спектров поглощения. Дифференциальная и производная спектрофотометрия. Устройство одно- и двулучевых спектрофотометров.
Литература · Владимиров Ю.А. Потапенко А.Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов. – М., 1989, стр. 7-27 (Глава 1) · Фрайфелдер Д. Физическая биохимия. – М., 1980, стр. 383-414 (Глава 14) · Рубин А.Б. Современные методы биофизических исследований. Практикум по биофизике. – М., 1988, стр. 6-19 (Глава 1)
|
