DES PROTEINESPour la constatation de la composition acido-aminée des protéines, on se sert de la combinaison de l`hydrolyse acide (НС1), alcalin (Ва (OH) 2) et, moins souvent, enzymatique ou l`un d'eux. Fait établi, qu'à l'hydrolyse de la protéine pure ne contenant pas d`additions, environs 20 divers aminoacides se libèrent. Les aminoacides faisant partie des protéines, sont les a -aminoacides. Ils appartiennent tous à une L-série, et la valeur et le signe de la rotation optique dépendent de la nature des radicaux des aminoacides et la signification рН de la solution. Aux protéines de l`homme les D-aminoacides ne sont pas découverts, cependant ils se rencontrent dans la paroi cellulaire des bactéries, au nombre de certains antibiotiques (les actinomycines). Les aminoacides se distinguent l'un de l'autre par la nature chimique du radical R, qui ne participe pas à la formation de la liaison peptidique. La classification moderne rationnelle des aminoacides est fondée sur la polarité des radicaux. On distingue les aminocides: 1) non polaires (hydrophobes); 2) polaires (hydrophiles); 3) aromatiques (particulièrement non polaires), 4) chargés négativement et 5) chargés positivement. Dans certaines albumines on découvre les dérivées des aminoacides. Dans l'albumine du tissu conjonctif, le collagène, se trouvent l`oxyproline et l`oxylysine. La diiodotyrosine (DIT) est la base de la structure des hormones de la glande thyroïde.
Les aminoacides possèdent la propriété générale – l`amphotérisme (du grec. amphoteros - bilatéral). Dans l'intervalle de рН de 4,0 jusqu'à 9,0 presque tous les aminoacides existent principalement en état zwitterionique (les ions bipolaires). On peut calculer la signification du point iso-électrique de l'aminoacide selon la formule:
Pour les monoaminoacidesdicarboxyliques on calcule рI comme la demi-somme des significations рК a- et w- fonctions carboxyles, pour les diaminoacidesdicarboxyliques – comme la demi-somme des significations рК a- et w - les aminogènes. Il existent les aminoacides remplaçables, qui peuvent être synthétisés dans l'organisme de l`homme, et irremplaçables, qui ne se forment pas dans l'organisme et doivent y entrer avec la nourriture. Les aminoacides irremplaçables: la valine, la leucine, l'isoleucine, la lysine, la méthionine, la thréonine (l`acide α-amino-β-hydroxybutyrique), la tryptophane, la phénylalanine. Les aminoacides remplaçables: la glycine, l'alanine, l'asparagine, l`aspartate, la glutamine,le glutamate, la proline, la sérine. Les aminoacides remplaçables sous condition (peuvent être synthétisés dans l'organisme d'autres aminoacides): l`arginine (de citrulline), la thyrosine (de phénylalanine), la cystéine (de sérine), l'histidine (à la participation de glutamine). La teneur en divers aminoacides dans les albumines est inégale. Pour la découverte dans les objets biologiques et la détermination quantitative des aminoacides on utilise la réaction avec la ninhydrine. 1.4. L'ORGANISATION STRUCTURALE DES PROTEINES On a prouvé l'existence de 4 niveaux de l'organisation structurale de la molécule protéique. La structure primaire des protéines – la séquence de la disposition des restes acido-aminés à la chaîne polypeptidique. Dans les protéines les aminoacides séparés sont liés l'un avec l'autre par les liaisons peptidiques apparaissant à la coopération des fonctions a-carboxyles et a-aminogènes des aminoacides.
À présent on a déchiffré la structure primaire des dizaines de mille protéines différentes. Pour la définition de la structure primaire des protéines par les méthodes de l'hydrolyse on étudie la composition acido-aminée. Puis on définit la nature chimique des aminoacides terminaux. L'étape suivante - la définition de la succession des aminoacides à la chaîne polypeptidique. Pour cela on utilise l'hydrolyse sélectif partiel (chimique et enzymatique). L`utilisation de l'analyse aux rayons X, ainsi que des données de la séquence complémentaire des nucléotides de l'ADN est possible.
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