Мембрана 1234Следующая ⇒ Наб. Фонтанки д. 50   Наверняка, в детстве все мечтали найти ту крышу, на которой живет «мужчина в самом расцвете сил». Как выяснилось, его чердак находится не только в Стокгольме, поклонники творчества Астрид Линдгрен построили его и в Петербурге – на крыше театра, который так и называется - «Karlsson Haus». В театре проходят увлекательные спектакли для малышей, по их любимым произведениям, а крышу театра украшает маленький, но очень интересный домик самого Карлсона. Интересный факт, что «Карлсон» - это распространенная шведская фамилия, поэтому для шведов название «Карлсон, который живет на крыше» звучит как для нас «Иванов, который живет на крыше».

 

Мембрана

Светлая полоска Н представляет собой узкую зону, свободную от актиновых нитей. Мембрана Z, проходя через середину диска, скрепляет между собой эти нити. Важным компонентом ультрамикроскопической структуры миофибрилл являются также многочисленные поперечные мостики, соединяющие между собой миозиновые и актиновые нити. При сокращении мышечного волокна указанные нити не укорачиваются, а начинают «скользить» друг по другу: актиновые нити вдвигаются в промежутки между миозиновыми, в результате чего диски укорачиваются, а диски А сохраняют свой размер. Почти исчезает светлая полоска Н, так как актиновые нити при сокращении сближаются друг с другом своими концами (34, в). Причиной «скольжения» является химическое взаимодействие между актином и миозином в присутствии ионов Са2+ и АТФ. Наблюдается своего рода химическое «зубчатое колесо», как бы протягивающее одну группу нитей по другой. Роль «зубчиков» в этом процессе приписывают поперечным мостикам, обеспечивающим взаимодействие активных центров белков миозиновых и актиновых нитей.

сократительный белок мышц — миозин — обладает ферментативной активностью, и не простой, а очень существенной именно для перевода химической энергии в механическую. Миозин катализировал расщепление аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) — очень важного соединения, в котором как бы накапливается энергия, вырабатываемая в клетке. При этом химическая энергия расщепляемых связей АТФ превращалась в механическую энергию мышечного сокращения.

Затем было показано, что явление сокращения мышц зависит не только от миозина, но и от другого мышечного белка — актина. Именно единый актомиозиновый комплекс — основа мышечной ткани.

Тропонин присоединен к белку тропомиозину и расположен в желобке между актиновыми нитями в мышечном волокне. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует место присоединения миозиновой головки к актину, предотвращая таким образом мышечное сокращение. Когда на мышечную клетку подается потенциал действия, стимулируя её сокращение, кальциевые каналы открываются в саркоплазматический ретикулум (sarcoplasmic reticulum) и выпускают ионы кальция в саркоплазму. Часть этого кальция присоединяется к тропонину, вызывая его структурное изменение, в результате которого тропомиозин сдвигается таким образом, что миозиновая головка может присоединиться к актиновой нити и вызвать мышечное сокращение.

Тропонин содержится в скелетных мышцах и сердечной мышце, но некоторые элементы тропонина могут отличаться в разных типах мышечной ткани. Главное из этих отличий в том, что тропонин C в составе тропонина в скелетных мышцах имеет четыре места присоединения ионов кальция, тогда как у тропонина сердечной мышцы таких мест три.

Физиология

И сердечная, и скелетные мышцы управлются с помощью изменения внутриклеточной концентрации кальция. Когда концентрация возрастает, мышцы сокращаются, а когда падает — расслабляются. Тропонин — комплекс белков, к которому присоединяется кальций, управляя его структурой, компонент тонких мышечных филаментов (вместе с актином и тропомиозином), располагается на тропомиозине с промежутками, длина которых равна длине тропомиозина (40 нм). Тропонин состоит из трех белков: тропонина C, тропонина I и тропонина T. Когда кальций присоединяется к определенным местам белка тропонина C, тропомиозин сдвигается с активных мест на актине, таким образом что миозин (молекулярный мотор, образующий толстые мышечные волокна) может присоединиться к актиновому волокну и, создав силу, прозвести движение. В отсутствие кальция тропомиозин служит препятствием для миозина, и мышца остается расслабленной.

Также доказано in vivo и in vitro, что тропонин I подавляет ангиогенез.

Отдельные элементы служат разным функциям:

Тропонин C (мол. м. 20 тыс.) может связывать кальциевые ионы Ca2+, производя структурные изменения в тропонине I. Этот белок похож на кальмодулин по строению.

Тропонин T (мол. м. 37 тыс.) связывается с тропомиозином, образуя с ним тропонин-тропомиозиновый комплекс.

Тропонин I (мол. м. 25 тыс.) связывается с актином в тонких филаментах, удерживая таким образом тропонин-тропомиозиновый комплекс на месте, он также служит ингибитором актомиозиновой Mg-АТФазы, препятствует взаимодействию актина и миозина, когда ионы кальция не связаны с тропонином C.

В гладкой мускулатуре тропонин не содержится.

Мы́шечное сокраще́ние — реакция мышечных клеток на воздействие нейромедиатора, реже гормона, проявляющаяся в уменьшении длины клетки. Эта жизненно важная функция организма, связанная с оборонительными, дыхательными, пищевыми, половыми, выделительными и другими физиологическими процессами.

Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:

• 1-2-3 – стадии сокращения;

• 4-5 – стадии расслабления.

1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Фн.

2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са2+ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са2+ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 900.

3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Фн из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 900 до 450. В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.

4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.

5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.