Свойства и функции коферментов

 

Коферменты относятся к сложным органическим веществам, их молекулы значительно меньше по размеру, чем молекулы ферментов. Коферменты могут проникать через биологические мембраны, нагревание обычно не вызывает изменения их структуры.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра фермента, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. В ходе реакции кофермент претерпевает химические превращения, в точности противоположные тем, которые происходят в субстрате. Например, в окислительно-восстановительных реакциях молекула субстрата окисляется, а молекула кофермента восстанавливается. При последующих сопряжённых реакциях изменения в коферменте протекают в обратном направлении и он воспроизводится в первоначальной форме.

 

Таким образом, кофермент является одним из субстратов ферментативной реакции, т.е. выступает как косубстрат. По происхождению и химическому строению коферменты можно подразделить на следующие группы:

 

- Производные витаминов (Е, К, Q, С, Н, В₁, В₂, В₆, В₁₂ и др);

- Соединения нуклеотидной природы (NAD, NADP, АТP, CоА, FAD, FMN);

- Гемы (простетические группы цитохромов, пероксидаз);

- Убихинон, иликоэнзим Q(перенос электронов и протонов в дыхательной цепи электронов);

- Липоевая кислота;

- Фосфоаденозилфосфосульфат (участвует в переносе сульфата);

- S-аденозилметионин (SАМ) – донор метильной группы);

- Глутатион (трипептид γ –глутамил-цистеинил-глицин участвует в окислительно-восстановительных реакциях).

 

Небелковая часть сложного фермента может быть представлена также ионами металлов (Mg²⁺, K⁺, Mn²⁺, Ca²⁺, Zn²⁺, Cu²⁺ и др.). Ферменты, содержащие в своём составе ионы металлов, называются металлоферментами. Например, α -амилаза включает ионы Са²⁺, которые участвуют в стабилизации пространственной структуры фермента. Удаление этих ионов приводит к потере активности фермента. Для некоторых ферментов субстратом служит комплекс превращаемого вещества с ионом металла. Например, для большинства киназ в качестве одного из субстратов выступает не молекула АТP, а комплекс Mg²⁺, АТP. В этом случае ион Mg²⁺, не взаимодействует непосредственно с ферментом, а участвует в стабилизации молекулы АТP и нейтрализации отрицательного заряда субстрата, что облегчает его присоединение к активному центру фермента.